El misterio de la proteína que revela a nivel molecular la obra unificadora y sustentadora de la cruz de Cristo.

Hace unos cinco años el evangelista Norteamericano Louie Giglio predicó un mensaje en donde exponía que Dios mantiene todo unido bajo su poder sustentador, desde las galaxias en el universo hasta nuestros propios cuerpos, los cuales están conformados por este poder unificador. Agregaba posteriormente que se ha descubierto una proteína denominada laminina, con forma de cruz, que mantiene unidos los tejidos corporales, considerándolo como un resultado más de este poder sustentador y unificador. Desde entonces diversas páginas de Internet relacionadas con divulgación de temáticas que relacionan fe cristiana y ciencia han publicado artículos que consideran a la laminina como un emblema representativo de la relación de unidad de Cristo con su iglesia a través de su sacrifico en la cruz, o como una especie de firma o huella del Creador, mientras que en otros sitios equivalentes se señala que es un error considerarlo de esta manera, porque la Biblia (dicen) no requiere de moléculas que confirmen sus verdades. Estos últimos argumentan además que la representación en forma de cruz no sería tal, porque sería solo un modelo o diagrama figurado, y por tanto no real, y que habría además muchas formas y tipos de laminina.

Considerando la controversia existente, este artículo revisará en profundidad la literatura científica de primera fuente que ha sido publicada sobre la laminina, revisando aspectos de estructura, función y tipos moleculares, con el fin de validar u objetar los argumentos a favor o en contra de su estructura cruciforme y su rol de estructura unificadora, para finalmente hacer una reflexión acerca de la interpretación teológica que se le ha dado.

Estructura y función de la laminina

El cuerpo humano está compuesto de trillones de células de distinto tipo y con funciones también distintas, pero todas ellas están unidas formando tejidos, los que finalmente forman los diversos órganos, sistemas y en definitiva, a todo el cuerpo humano. Una de las principales estructuras responsables de que el cuerpo humano se mantenga unido desde sus cimientos fundamentales (las células) es una glicoproteína de gran tamaño denominada laminina, la cual presenta tres brazos en forma de cruz. La laminina en su estructura general, está compuesta de tres partes que se entrelazan entre sí, denominadas cadenas Alfa, Beta y Gamma.

Esta disposición espacial cruciforme de la laminina ha sido considerada muy adecuada por los biólogos moleculares, dado que funciona por una parte como mediadora entre sitios distantes al interior de las células y de otros componentes moleculares que se encuentran fuera de la célula (en la matriz extracelular), y también actúa como la encargada de unir todos estos componentes al regular la arquitectura corporal y la adhesión de las células. Es cierto que los dos brazos cortos de la laminina clásica no siempre son perfectamente rectos ni constituyen de forma exacta un ángulo de 90º con el brazo largo principal, pero las fotografías realizadas con microscopio electrónico desde hace ya tres décadas revelan claramente que esta molécula más importante de laminina tiene realmente una estructura en forma de cruz siendo esta forma confirmada por variados trabajos posteriores que utilizaron microfotografias electrónicas. No se trata por tanto de un diagrama figurado, sino que esta proteína denominada laminina clásica, tiene efectivamente una forma de cruz.

Cada punta de la cruz de la laminina presenta sitios de enlace para mantener unidas a las estructuras celulares y extracelulares. El brazo largo tiene receptores en sus extremos que responden a señales químicas para favorecer la unión entre las células formando una red que afirme y asegure el tejido, mientras que los brazos cortos de la laminina cruciforme presentan sitios de unión especialmente habilitados para unirse con otras moléculas de laminina, lo cual les permite ir formando delgadas laminas de tejido que contribuyen finalmente a hacer cada vez más firme los distintos tejidos corporales.

Tipos de laminina

Hasta ahora han sido identificados 12 tipos diferentes de laminina en mamíferos las cuales presentan cuatro formas básicas; la forma clásica como cruz (llamada también laminina tipo 1), la forma de cruz alargada, la forma de cruz truncada (brazos cortos muy reducidos) y la forma sin el extremo superior de la cruz. Las dos primeras presentan dos brazos cortos y uno largo, y son típicamente cruciformes. Las dos restantes presentan también tres brazos, pero los brazos cortos se ubican en el tope superior del brazo largo.

De estas cuatro formas, la primera (forma clásica de cruz) sería la más importante por cuanto participa desde el proceso mismo de formación del embrión, y posteriormente forma parte de la mayoría de los tejidos del ser humano, encontrándose también presente en otras especies de vertebrados, siendo la única laminina a la que se la han definido claramente las distintas interacciones tales como mediadora entre componentes celulares, aglutinadora de células y generadora de tejidos.

Estas proteínas llamadas lamininas, principalmente cruciformes, forman por tanto la lámina basal (estructura fundamental de los tejidos del cuerpo) de la mayoría de las células animales, y también del ser humano. Sin ellas, los órganos y el cuerpo no se sostendrían y caerían desarmados. La laminina ha sido considerada como una proteína esencial, que funda las bases para la estructuración de tejidos del cuerpo humano y otros animales, participando además en la diferenciación celular y promoviendo el crecimiento y la generación de tejido.

La laminina y la cruz de Cristo

A partir de los variados artículos científicos publicados en prestigiosas revistas especializadas es factible concluir lo siguiente: La forma de la laminina clásica (tipo 1) y aquella con forma alargada, presentan efectivamente una forma de cruz, comprobada a partir de la microscopía electrónica en reiterados estudios. Por tanto la cruz que da forma a la molécula de la laminina no es un diagrama representativo.

Efectivamente, existen varios tipos de lamininas, pero la laminina clásica (tipo 1) ha sido considerada por los biólogos moleculares como la más representativa e importante de los tejidos corporales humanos y de otros animales. Finalmente, respecto a sus funciones, se ha determinado que en mamíferos la laminina juega al menos tres roles esenciales; en primer lugar es el principal elemento estructural y unificador de tejidos, en segundo lugar une a las células entre sí y también a la matriz externa a las células, y finalmente promueve el crecimiento de tejido. Estas conclusiones permiten efectivamente el que se pueda establecer una símil o comparación entre la estructura y la función de la laminina en el cuerpo humano con la función unificadora de Cristo y su iglesia a través de su sacrificio en la cruz.

Por cierto que no se trata de probar una verdad bíblica con la forma y función de una proteína como la laminina, aunque ella misma es evidencia poderosa de Diseño Inteligente, ni tampoco buscar en ella un complemento a la Palabra de Dios, como ha sido escrito por quienes no aceptan tal comparación. Se trata más bien de establecer un símil entre la forma y función de la laminina en el cuerpo humano, con Cristo y su cruz como piedra angular que estructura la arquitectura de ese cuerpo espiritual que es su Iglesia. Comparación que permite visualizar de forma didáctica verdades espirituales complejas. La comparación, al igual que otras figuras literarias, resulta ser un recurso pedagógico altamente provechoso para enseñar cosas difíciles, y en la Biblia fueron utilizadas múltiples figuras literarias como la metáfora, la metonimia, la hipérbole, la prosopopeya y la comparación, entre otras.

El propio Señor Jesucristo hizo uso de estas figuras literarias, las que se registran en distintos pasajes de los evangelios, encontrándose también en el Antiguo Testamento. De manera similar al tema que nos convoca en este artículo, el apóstol Pablo utilizó formas y funciones corporales humanas para dar a conocer profundas verdades espirituales (1ª Cor. 12:12-13). Esto no significa que quienes conocieron a Cristo y lo aceptaron en sus vidas como Señor y Salvador antes del desarrollo del microscopio electrónico (el que permitió conocer a la laminina), tenían un conocimiento incompleto, porque la Palabra escrita en la Biblia fue, es y será absolutamente suficiente. Pero lo que conocemos hoy, ayudados por el desarrollo de la ciencia, nos permite reconocer más aún la grandeza de nuestro Creador.

La naturaleza y los seres vivos dentro de ella son parte de la creación de Dios y la ciencia es producto por una parte de las capacidades con las que el Señor dotó al ser humano para practicarla, y porque lo creado muestra un claro propósito y orden inherente. Por ello no debiéramos mirar con despropósito situaciones como las que aquí se han presentado, porque lo lógico es precisamente encontrar diseño, pruebas de un poder sublime y propósito dentro de esta naturaleza, en los seres que la habitan y en nosotros mismos. Después de todo, cada parte de nuestro cuerpo fue diseñada con un propósito, y somos hechura y diseño de su mente y manos.

Ya sea una enorme coincidencia o definitivamente un propósito, no deja de ser altamente extraordinario que el elemento molecular que nos mantiene unidos como cuerpo físico sea una estructura en forma de cruz. Ya miles de años antes que se descubriera la estructura y propiedades de la laminina como unificadora del cuerpo humano, la Escritura señalaba que por medio de la cruz, el Señor Jesucristo reconciliaría consigo mismo todas las cosas, porque fueron creadas por él y para él. Cristo es el principio unificador universal, es el centro que agrupa y une todo; sin su presencia el universo se desmorona, y la iglesia también cae a pedazos. Su cuerpo extendido formando una cruz en el madero, entregado en un cruento sacrificio, logró lo imposible, unir y reconciliar con él todas la cosas, tanto en la tierra como en el cielo. Gloria al Señor.

«Porque en él fueron creadas todas las cosas, las que hay en los cielos y las que hay en la tierra, visibles e invisibles; sean tronos, sean dominios, sean principados, sean potestades; todo fue creado por medio de él y para él. Y él es antes de todas las cosas, y todas las cosas en él subsisten. Y él es la cabeza del cuerpo, que es la iglesia; el que es el principio, el primogénito de entre los muertos, para que en todo tenga la preeminencia, por cuanto agradó al Padre que en él habitase toda plenitud, y por medio de él reconciliar consigo todas las cosas; así las que están en la tierra como las que están en los cielos, haciendo la paz mediante la sangre de su cruz» (Col. 1:16-20).

Bibliografía

Aumailley, M., and N. Smyth. 1998. The role of laminins in basement membranes. J. Anat. 193:1–21.
Beck, K., I. Hunter and J. Engel. 1990. Structure and function of laminin: anatomy of a multidomain glycoprotein. The FASEB Journal, Vol. 4, 148-160.
Colognato H, and Yurchenco P. 2000. Form and Function: The Laminin Family of Heterotrimers. Developmental Dynamics 218:213–234.
Engel J, Odermatt E, Engel A, Madri JA, Furthmayr H, Rohde H, Timpl R. 1981. Shapes, domain organizations and flexibility of laminin and fibronectin, two multifunctional proteins of the extracellular matrix. J Mol Biol. 25; 150 (1):97–120.
Ekblom, P., and Timpl, R. (eds). 1996. The Laminins, Harwood Academic Publishers, Reading, United Kingdom. 321 pp.
Miner, J. et al. 1997. The Laminin a Chains: Expression, Developmental Transitions, and Chromosomal Locations of a 1-5, Identification of Heterotrimeric Laminins 8–11, and Cloning of a Novel a 3 Isoform. The Journal of Cell Biology, Volume 137, Number 3, pp. 685–701.
Nageswara C. et al. 1982. Isolation of a Subunit of Laminin and Its Role in Molecular Structure and Tumor Cell Attachment. The Journal of Biological Chemistry. Vol. 257, No. 16, pp. 9740-9744.
Paulsson, M., R. Deutzmann, R. Timpl, D. Dalzoppo, E. Odermatt and J. Engel. 1985. Evidence for coiled-coil ar-helical regions in the long arm of laminina. The EMBO Journal vol.4 no.2 pp.309-316.
Paulsson M., M. Aumailley, R. Deutzmann, R. Timpl, K. Beck and J. Engel. 1987. Laminin-nidogen complex. Eur. J. Biochem. 166, 11-19
Reina Valera. 1960. Santa Biblia, Revisión 1960. Editorial Caribe.
Sasaki, T., R. Fässler and E. Hohenester. 2004. Laminin: the crux of basement membrane assembly. The Journal of Cell Biology. Volume 164, Number 7. pp. 959 – 963.
Sixt M., B. Engelhardt, F. Pausch, R. Hallmann, O. Wendler, and L. Sorokin. 2001. Endothelial Cell Laminin Isoforms, Laminins 8 and 10, Play Decisive Roles in T cell Recruitment across the Blood–Brain Barrier in Experimental Autoimmune Encephalomyelitis. The Journal of Cell Biology, Volume 153, Number 5, pp. 933–945.
Timpl R., Rohde H., Robey P., Rennard S., Foidart J. & Martin G. 1979. «Laminin – a glycoprotein from basement membranes». J Biol Chem, 254 (19): 9933–7.